Praktikumsbericht zum Forschungspraktikum der aktuellen Themen der Chemie. Modifizierung der C-Domäne von TycB1 zur selektiven Markierung

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Praktikumsbericht / -arbeit aus dem Jahr 2018 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 2, 3, Westfälische Wilhelms-Universität Münster (Institut für Biochemie), Veranstaltung: Aktuelle Themen der Chemie, Sprache: Deutsch, Abstract: NRPs, oder nicht-ribosomale Peptide, sind Oligopeptide, die in allen der drei Domänen des Lebens (Bakterien, Arachaeen, Eukaryoten) wiederzufinden sind. Hierbei handelt sich um natürliche Produkte, bestehend aus einer komplexen chemischen Struktur und ausgestattet mit einem großen pharmazeutischen Potential. Diese werden, wie der Name bereits sagt, auf einem Ribosomunabhängigen Weg, der nicht ribosomale Peptidsynthetase (NRPS) von den Bakterien synthetisiert. Der Mechanismus dieser NRPS beruht auf sequentiell angeordneten katalytischen Domänen, welche Modular organisiert sind. Jedes Modul ist hierbei für die Erweiterung der Peptidkette um eine Aminosäure verantwortlich. Da die Primärstruktur dieser Peptide oftmals nicht linear verläuft sondern verzweigt oder zyklisch ist, wurde die Forschung auf die NRP's aufmerksam, weil diese eine große Vielfalt von biologischen Aktivitäten und pharmakologischen Eigenschaften, wie Antibiotika, Immunsuppressiva oder Zytostatika, aufweisen. Durch das Erlangen von Kenntnissen über die Biosynthese dieser Naturstoffe können gezielte Modifikationen am Peptidgerüst vorgenommen werden und somit neue Pharmazeutika entwickelt werden. Der Grund für die große Diversität in den Strukturen ist die nichtribosomale-Peptidsynthetase, da diese im Gegensatz zur ribosomalen Peptidsynthese nicht auf die 20 proteinogenen Aminosäuren begrenzt ist. Neben den proteinogenen Aminosäuren können die NRPS D-Aminosäuren, a-Hydroxysäuren, Amine und Heterozyklen sowie Fettsäuren einbauen. Zusätzlich können später die Amin