Funktionelle Charakterisierung einer Matrix Metalloproteinase aus Tomate

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Matrix Metalloproteinasen (MMPs) steuern in zoologischen Systemen zahlreichephysiologische Prozesse, wie Embryogenese, Organogenese, Wundheilung, Zellteilung und -differenzierung. Ihre Fehlregulation führt zur Entstehung bedeutender Krankheiten wie z.B.Arteriosklerose und Krebs. In Pflanzen hingegen ist die Funktion der Enzyme erstansatzweise verstanden bzw. in Tomatenpflanzen noch ungeklärt.Die biochemischen Eigenschaften der MMP1 aus Tomate (SlMMP1) wie auch der jüngstidentifizierten SlMMP2 sind bekannt und deuten auf eine redundante Funktion der beidenProteine in vivo hin. Die Aufklärung dieser Funktion stand im Mittelpunkt der vorliegendenArbeit.Für SlMMP1 und 2 wird die Verankerung in der Plasmamembran über einenGlycosylphosphatidylinositol- (GPI-) Anker prognostiziert. In SlMMP1 überexprimierendenZellkulturen und transgenen Pflanzen konnte eine Assoziation mit Membranpräparationenbestätigt werden. Für ein SlMMP1-GFP-Fusionsprotein wurde die Lokalisation in derPlasmamembran gezeigt. Die GPI-Verankerung konnte nicht zweifelsfrei nachgewiesenwerden, jedoch wurde eine für diese Verankerung typische Abspaltung von der Membran("shedding") beobachtet.